Première partie L'effet des polyphénols sur les maladies rénales : cibler les mitochondries

Abstrait

La fonction mitochondriale, y compris la phosphorylation oxydative (OXPHOS), la biogenèse mitochondriale et la dynamique des mitochondries, est essentielle au maintien de la santé rénale. Grâce à la modulation de la fonction mitochondriale, les reins peuvent supporter ou récupérer une lésion rénale aiguë (IRA), une maladie rénale chronique (MRC), une néphrotoxicité, une néphropathie et une perfusion d'ischémie. L'amélioration thérapeutique de la fonction mitochondriale dans les reins est liée à la régulation de la production d'adénosine triphosphate (ATP), au piégeage des radicaux libres, au déclin de l'apoptose et à l'inflammation. Les antioxydants alimentaires, notamment les polyphénols présents dans les fruits, les légumes et les plantes, ont attiré l'attention en tant qu'interventions alimentaires et pharmacologiques efficaces. Des preuves considérables montrent que les polyphénols protègent contre les dommages mitochondriaux dans différents modèles expérimentaux de maladie rénale. Mécaniquement, les polyphénols régulent le statut redox mitochondrial, l'apoptose et les multiples voies de signalisation intercellulaires. Par conséquent, cette revue tente de se concentrer sur le rôle des polyphénols dans la prévention ou le traitement des maladies rénales et d'explorer les mécanismes moléculaires associés à leur activité pharmacologique.

Mots clés

rein; fonction mitochondriale; polyphénols; maladies rénales aiguës et chroniques.

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Introduction

Les reins sont l'un des organes les plus exigeants en énergie et jouent un rôle physiologique vital dans le maintien de l'homéostasie du sel et de l'eau [1]. Les reins reçoivent environ 25 % du débit cardiaque et sont responsables de la régulation de la pression artérielle et de la filtration continue du sang [2]. Physiologiquement, les reins consomment environ 7 % de l'oxygène total disponible pour la fonction humaine globale, ce qui indique un rôle important des mitochondries dans leur physiologie [2]. Les mitochondries sont abondantes dans les organes métaboliquement actifs, y compris les reins, en particulier dans les cellules des tubules rénaux [3,4]. En effet, le rein est un organe métaboliquement actif contenant plus de mitochondries par poids que tout autre organe humain [5,6]. Les maladies rénales aiguës et chroniques, telles que l'ischémie rénale, la toxicité et les lésions aiguës, comprennent un dysfonctionnement mitochondrial sous-jacent [7–9]. La recherche a établi des liens entre les maladies rénales aiguës et chroniques avec une altération de la biogenèse mitochondriale, OXPHOS et la mitophagie des mitochondries [10]. Le dysfonctionnement mitochondrial dans les reins est également lié à l'inflammation, à l'apoptose et aux lésions tissulaires, contribuant ainsi aux taux de mortalité et de morbidité [11]. Des études ont montré que les habitudes alimentaires et les composants diététiques pouvaient moduler la fonction rénale et la maladie [12,13]. Une alimentation riche en plantes, légumes et fruits est liée à une incidence moindre de maladies chroniques, telles que les maladies cardiovasculaires, les cancers, le diabète de type 2 et les maladies rénales [14,15]. Ces fonctionnalités biologiques sont associées à la présence d'antioxydants actifs, notamment des polyphénols [15]. « Polyphénol » n'est pas un terme chimique strict et est utilisé pour désigner les flavonoïdes, les tanins et les acides phénoliques et leurs divers dérivés chimiquement modifiés ou polymérisés [16]. Au cours des deux dernières décennies, plusieurs polyphénols ont attiré l'attention en tant qu'agents néphroprotecteurs, notamment en raison de leur capacité à maintenir l'homéostasie oxydative et à activer la signalisation cytoprotectrice in vivo (Figure 1) [17]. Des études récentes ont montré les effets thérapeutiques des composés bioactifs et leurs effets bénéfiques sur la santé ; cependant, peu d'efforts ont été déployés pour résumer l'impact des interventions de polyphénols sur le dysfonctionnement mitochondrial dans diverses maladies rénales [12, 18, 19]. Cette revue de littérature tente de se focaliser sur le rôle des polyphénols dans la prévention et/ou le traitement des maladies rénales et d'explorer les mécanismes cellulaires associés à leur activité pharmacologique. Nous nous concentrons principalement sur les études précliniques, à la fois cellulaires et animales, qui ont montré la capacité des polyphénols à réduire les complications physiologiques et à améliorer la fonction mitochondriale.

Biodisponibilité des Polyphénols

Des études récentes ont renforcé les preuves favorables à la santé des polyphénols sur la base de divers modèles expérimentaux [20,21]. Cependant, leurs principaux problèmes sont leur faible biodisponibilité et leur métabolisme rapide [22]. Par conséquent, la biodisponibilité des polyphénols a été considérée comme une limitation importante pour leur évaluation clinique et leurs traductions.

Après l'administration de polyphénols, l'oxydation, la réduction, l'hydrolyse et la conjugaison provoquent la production de différents métabolites conjugués solubles dans l'eau, qui peuvent passer la barrière entérique pour une distribution ultérieure aux organes [20,23]. Ces processus sont médiés par la lactase phlorizine hydrolase (LPH) et la cytosolique -glucosidase (CBG) [24]. Les protéines associées à la multirésistance aux médicaments (MRP-1 et MRP-2) ​​jouent également un rôle essentiel dans la biodisponibilité des polyphénols et l'accumulation tissulaire [25]. Pendant le transit intestinal, le MRP-2 sur la surface apicale des cellules transporte les polyphénols intracellulaires vers la lumière de l'intestin. La MRP-1, située dans le pôle vasculaire des entérocytes, favorise le passage des polyphénols de l'entérocyte dans la circulation sanguine [24]. La MRP-3 et le transporteur de glucose 2 (GLUT2) effluxent les métabolites polyphénoliques de la membrane basolatérale de l'entérocyte vers la circulation porte et atteignent le foie [24]. Il a été rapporté que l'intestin grêle ne peut absorber qu'environ 5 à 10 % de l'apport total en polyphénols après la déglycosylation [26]. Environ 90 à 95 % des polyphénols non modifiés et des formes conjuguées traversent le tractus intestinal vers le gros intestin pour l'action du microbiote intestinal. Le microbiote intestinal peut produire divers métabolites pour exercer des impacts physiologiques [27].

Malgré les études relativement peu nombreuses démontrant une absorption mitochondriale plus faible des polyphénols, leur lipophilie et leur pKa les rendent plus adaptés à l'enrichissement mitochondrial (28). Une étude récente a montré que les polyphénols étaient plus biodisponibles et pouvaient atteindre les sites d'action mitochondriaux qu'on ne le supposait auparavant (29). La valeur du pH des cellules affecte la diffusion des polyphénols. Les polyphénols sont des phénols neutres et forment des anions phénolates dans le cytosol (29,30). Leur lipophilie détermine leur capacité à traverser les membranes cellulaires et les membranes mitochondriales internes et externes En raison de leurs valeurs de pKa proches du pH et des coefficients de distribution du cytosol et des mitochondries, de nombreux polyphénols peuvent atteindre la matrice mitochondriale et libérer un proton dans un milieu relativement basique (29). À ce moment-là, les anions phénolates redescendent le gradient électrochimique vers l'espace intermembranaire relativement acide. Les protons sont ensuite transportés de la membrane mitochondriale interne vers la matrice pour réguler le gradient électrochimique (Am) (29,30 De manière générale, des études ont montré que les polyphénols sont biodisponibles et que leur métabolisme via différents mécanismes est responsable de leurs activités biologiques (31,32].

Extrait de Cistanche et poudre de Cistanche

Mitochondries et reins

1. Système de phosphorylation oxydative (OXPHOS)

Les mitochondries sont le site central de plus de 90 % de la production d'ATP dans les cellules [33,34]. ∆Ψm dans les mitochondries est critique pour la fonction mitochondriale et est largement utilisé comme indicateur de la fonction mitochondriale et du stress oxydatif [35]. La surproduction d'espèces réactives de l'oxygène (ROS), principalement l'anion superoxyde (O2·−), lors du transfert d'électrons vers l'oxygène, et une déficience en enzymes antioxydantes, telles que la superoxyde dismutase (SOD) et le glutathion (GSH) [36], entraîne un stress oxydatif, un dysfonctionnement mitochondrial et une apoptose [37]. Étant donné que les ROS mitochondriaux peuvent inhiber plusieurs voies de signalisation et empêcher le bon fonctionnement et l'activité des protéines redox-dépendantes, il a été rapporté que les ROS mitochondriaux pourraient nuire à la survie cellulaire et à la santé d'une cellule rénale [38]. Les ROS sont produites à la fois dans le cortex rénal et dans la moelle épinière, entraînant une altération du flux sanguin rénal, une inflammation, des modifications fibrotiques et une protéinurie [39].

2. Biogenèse mitochondriale

La biogenèse mitochondriale est un processus de réponse cellulaire complexe et adaptatif [40]. Il nécessite une transcription et une réplication coordonnées de l'ADN mitochondrial accompagnées de la synthèse et de l'importation de protéines [5]. La biogenèse mitochondriale est régulée par la famille des coactivateurs transcriptionnels récepteurs activés par les proliférateurs -1 (PGC-1) [12]. La biogenèse mitochondriale, la respiration, l'oxydation des acides gras et l'OXPHOS sont tous contrôlés par l'interaction de PGC1- avec différents facteurs de transcription, tels que les facteurs respiratoires nucléaires 1 et 2 (Nrf1/2) et les récepteurs activés par les proliférateurs de peroxysomes ( RAPP) [38]. Le coactivateur transcriptionnel PGC-1 est fortement exprimé dans les tubules proximaux du rein et joue un rôle essentiel dans l'homéostasie tubulaire [11]. La protéine kinase activée par l'AMP (AMPK) et la famille des désacétylases dépendantes du NAD plus connues sous le nom de sirtuines (SIRT1–7), y compris SIRT1, sont des modulateurs essentiels du métabolisme énergétique. L'AMPK avec phosphorylation et SIRT1 par désacétylation peuvent réguler positivement PGC-1 [41–43]. La stimulation de PGC-1 par désacétylation ou phosphorylation peut stimuler la voie suivie par l'activation des facteurs de la série de transcription nucléaire, tels que Nrf1, Nrf2 et l'expression des mitochondries du facteur de transcription A (TFAM), conduisant par conséquent à la transcription de l'ADN mitochondrial (ADNmt) et la réplication [44]. De plus, l'activation du PGC-1 améliore la biosynthèse du nicotinamide adénine dinucléotide (NAD plus), une molécule clé essentielle au métabolisme oxydatif et à la protection cellulaire [11]. Il est rapporté que l'expression transgénique de PGC -1 entraîne une augmentation du contenu mitochondrial et de l'expression des gènes mitochondriaux. À l'inverse, la perte de PGC -1 entraîne une réduction de l'expression des gènes mitochondriaux et provoque un dysfonctionnement mitochondrial chez la souris [38]. Il existe de nombreuses preuves de réduction de la biogenèse mitochondriale ainsi que de faibles niveaux de PGC-1 dans l'IRA et l'IRC [45]. En outre, la voie antioxydante Nrf2 a été établie pour faire face au stress oxydatif induit par la MRC dans les cellules rénales. Nrf2 est lié à son répresseur dans des conditions physiologiques normales ; sous stress oxydatif, Nrf2 est rapidement dissocié et transloqué vers le noyau, codant pour le gène de l'enzyme antioxydante [46]. D'autre part, les ROS, le stress oxydatif et l'inflammation suppriment le potentiel antioxydant des cellules rénales en supprimant l'expression de Nrf2 [47]. L'homéostasie cellulaire est intégrée à la fonction des mitochondries et de la biogenèse. Elle conduit au syndrome métabolique, aux maladies neurodégénératives et au cancer en cas de dysfonctionnement de la voie intracellulaire [44]. Selon la large implication de PGC-1 et Nrf1/2 en tant que facteurs importants de la biogenèse des mitochondries, ils peuvent servir de cibles pharmacologiques vitales dans les maladies métaboliques.

3. Dynamique mitochondriale

Pour maintenir l'homéostasie cellulaire et la fonction mitochondriale, la dynamique mitochondriale, telle que la division, la fusion et le mouvement, est indispensable [48-50]. Il existe également des protéines de fission régulant la dynamique mitochondriale, notamment la fission mitochondriale 1 (Fis1), les protéines de fusion et l'atrophie optique (OPA1) [7, 51]. Pour le fonctionnement optimal des mitochondries, il doit y avoir un équilibre entre les événements de fission et de fusion, car une dynamique mitochondriale déséquilibrée finira par entraîner des maladies telles que la résistance à l'insuline et le diabète de type 2, l'hypertension, les maladies cardiovasculaires et l'obésité [11,38,52 ]. De plus, les maladies et les troubles rénaux sont liés à une fragmentation mitochondriale accrue [53]. Ces résultats suggèrent qu'une fission et une fusion mitochondriales équilibrées sont nécessaires pour une fonction mitochondriale optimale dans les cellules rénales.

4. Mitophagie

La mitophagie est l'autophagie des mitochondries dysfonctionnelles accumulées modulées par les voies putatives kinase 1 (PINK1)-parkine RBR E3 ubiquitine-protéine ligase (PARK2) induites par le PTEN (un mécanisme dépendant de l'ubiquitine) et la protéine 3 interagissant avec le lymphome à cellules B 2 (Bcl2) (un mécanisme indépendant de l'ubiquitine) [3,54–56]. Il existe une association entre la mitophagie perturbée et les maladies rénales, telles que les lésions rénales aiguës, la néphropathie diabétique et la glomérulosclérose [11]. Dans les modèles knock-out PINK1 et/ou PARK2, la production de ROS, l'inflammation, la fragmentation mitochondriale et l'apoptose cellulaire ont été améliorées dans les cellules rénales, entraînant de graves lésions rénales. Cela suggère que les voies PINK1 et PARK2 agissent comme des mécanismes de protection dans l'IRA pour maintenir l'intégrité tubulaire rénale et la fonction rénale [57].

Cistanche tubulosa

Rein et mitochondries

Les lésions rénales chroniques et aiguës sont liées à la production de ROS et d'espèces azotées réactives (RNS) [11]. Le stress oxydatif dans l'IRA résulte de la septicémie, des lésions d'ischémie-reperfusion, de l'exposition à des réactifs néphrotoxiques et de la néphropathie diabétique. Il a été révélé qu'un équilibre entre la fission et la fusion tendait vers la fission, contribuant à la fragmentation mitochondriale dans l'IRA [58]. En conséquence, la fragmentation pourrait être liée à la libération de facteurs apoptotiques, tels que le cytochrome C, l'activation de la caspase et l'apoptose [53]. De plus, l'IRA dans les modèles cellulaires et murins a montré une diminution de la mitophagie, de la production de ROS, de l'inflammation et une augmentation des dommages mitochondriaux [59]. La fibrose rénale et, par conséquent, l'IRC résultent généralement d'IRA répétées ou sévères [60–62]. De plus, l'IRC peut résulter d'une exposition environnementale à des métaux, des pesticides et des agents infectieux, une diminution du taux de filtration glomérulaire et une excrétion urinaire d'albumine plus élevée [63,64]. Une fragmentation accrue des mitochondries dans les tubules rénaux, une réduction de la biogenèse mitochondriale, une perte du potentiel membranaire des mitochondries (MMP), une baisse de la génération d'ATP et une surproduction de ROS mitochondriales ont été signalées dans l'IRC [38,65]. Ainsi, CKD et AKI pourraient perturber la biogenèse, la dynamique et la clairance des mitochondries. Toutes ces conditions sont susceptibles d'entraîner une accumulation de cytokines inflammatoires, la libération de facteurs pro-apoptotiques et des lésions tissulaires [11].

Une IRA induite par une lésion ischémique/reperfusion (I/R) est une lésion cellulaire déclenchée par un état pathologique qui entraîne le retour du sang dans les tissus qui ont été ischémiques [66]. L'I/R contribue au dysfonctionnement rénal et à l'IRA [67]. Elle s'accompagne d'une inflammation, d'une génération de ROS et de cytokines, d'une peroxydation lipidique, de modifications de la fonction mitochondriale et de lésions mitochondriales [68,69]. L'I/R pourrait augmenter les niveaux de protéines des facteurs pro-inflammatoires, y compris le facteur de nécrose tumorale (TNF- ), l'interleukine 1 (IL-1) et l'interleukine 6 (IL-6), et les niveaux du ROS et malondialdéhyde (MDA) tout en diminuant la SOD et le GSH [70]. Dans les mitochondries, la cytochrome oxydase (complexe IV) peut catalyser le transfert d'électrons du cytochrome C vers l'oxygène pour produire un gradient de protons pour la synthèse d'ATP [71]. Les ROS et les produits de peroxydation lipidique inhibent efficacement l'activité du complexe mitochondrial IV [36, 72], influençant ainsi le flux d'électrons à travers la chaîne de transport d'électrons et la production d'ATP [73]. À la suite de la peroxydation des lipides, différentes voies conduisent à l'apoptose et à l'autophagie [74]. Dans une autre étude, la voie de signalisation Nrf2/heme oxygenase-1 (HO-1) a diminué les lésions rénales d'I/R en médiant le stress oxydatif [75]. Le Ca2 plus à des concentrations physiologiques est un régulateur essentiel du métabolisme énergétique mitochondrial [76]. L'influx de Ca2 plus dans les mitochondries est un facteur remarquable dans le déclenchement de la production de ROS mitochondriales [77]. La surproduction de ROS pourrait résulter d'une augmentation de l'accumulation mitochondriale de Ca2 plus, entraînant une inhibition du transport d'électrons et/ou une augmentation des enzymes responsables de la génération de ROS [78]. La charge mitochondriale de Ca2 plus réduit le potentiel transmembranaire et ouvre le pore de transition de perméabilité mitochondriale (MPT), endommageant les mitochondries et les chaînes respiratoires mitochondriales et entraînant une poussée de ROS [79]. D'autre part, il a été constaté que les lésions ischémiques diminuaient l'absorption d'OXPHOS et de Ca2 plus dans les mitochondries rénales, ce qui pourrait avoir un impact sur le métabolisme mitochondrial [69]. Ces études ont démontré que l'inflammation induite par l'I/R, le stress oxydatif et l'apoptose pourraient être liés aux mitochondries rénales. Une lésion rénale aiguë résultant d'une néphrotoxicité pourrait endommager les mitochondries et, par conséquent, altérer les fonctions rénales [80].

Le cadmium est un métal lourd toxique, qui a un impact néphrotoxique important [81]. L'expression de PGC-1 , Nrf1, SIRT1 et TFAM impliquées dans la biogenèse mitochondriale était altérée dans la néphrotoxicité induite par le cadmium [82]. La néphrotoxicité a provoqué la fission mitochondriale en inhibant la fusion de la membrane mitochondriale et en activant la mitophagie médiée par la voie PINK/Parkin [83]. L'insuffisance rénale induite par le cadmium pourrait altérer le statut redox des tissus en augmentant les produits de peroxydation lipidique, tels que le MDA et l'oxyde de nitrite (NO), et en diminuant les enzymes SOD et catalase (CAT) dans les reins [84]. Cela entraîne une perturbation de la fonction des mitochondries, du potentiel de la membrane mitochondriale et, éventuellement, de l'hémostase rénale [82,85,86].

L'antibiotique gentamycine est largement utilisé pour traiter les infections bactériennes [87]. La néphrotoxicité causée par la gentamycine déclenche également la production de ROS dans les mitochondries, stimulant l'ouverture du pore MPT [88]. Ainsi, l'ouverture des pores MPT déclenche la libération de cytochrome C dans le cytosol, ce qui entraîne un gonflement des mitochondries, l'activation de la cascade de caspases et aboutit finalement à l'apoptose [89]. De plus, le rapport X (Bax) associé à Bcl-2/Bcl-2-, qui est un facteur vital pour contrôler l'apoptose cellulaire, a diminué dans le rein suite à une néphrotoxicité [90].

Les médicaments anticancéreux, tels que le cisplatine, provoquent la réticulation de l'ADN et l'apoptose [91]. De même, la néphrotoxicité induite par le cisplatine a augmenté l'oxydation des protéines et la peroxydation des lipides dans les mitochondries rénales des rats, résultant de l'augmentation de la production de ROS ou de la diminution du statut antioxydant [92]. Après l'administration de cisplatine, les niveaux du produit final de peroxydation lipidique MDA ont augmenté de manière significative avec la déplétion de GSH et de SOD chez les rats [93]. La peroxydation lipidique accrue dans les mitochondries pourrait entraîner une diminution de la fluidité de la membrane mitochondriale, une augmentation de la distribution de la charge de surface négative et une altération de la perméabilité ionique de la membrane [94]. Le cisplatine déclenche des cascades de signalisation, telles que p53, la MAP kinase (MAPK) et le facteur nucléaire kappa B (NF-κB), par la formation de ROS [95]. De plus, le cisplatine a libéré des cytokines pro-inflammatoires, par exemple l'interleukine 12 (IL-12), le TNF- et l'IL-1 pour induire des lésions rénales [96]. Par conséquent, le cisplatine a pu endommager le rein en générant un stress oxydatif, une inflammation, des dommages à l'ADN, l'apoptose et un dysfonctionnement mitochondrial [97].

Suppléments Cistanche

La cyclosporine A est un médicament immunosuppresseur utilisé pour traiter les maladies auto-immunes et prévenir le rejet d'organe [98]. Des études ont indiqué que la cyclosporine A pouvait provoquer une néphrotoxicité aiguë et chronique en inhibant la respiration mitochondriale et en diminuant la production d'ATP in vivo et in vitro [99-102]. La cyclosporine A pourrait supprimer la biogenèse des mitochondries pour induire une néphrotoxicité [103]. Les cellules épithéliales des tubules proximaux du rein humain traitées avec la cyclosporine A ont montré un dysfonctionnement mitochondrial accru et une mort cellulaire induite par H2O2. La production de ROS lors d'une lésion H2O2 pourrait activer la voie p53. En plus de se lier à l'ADN, la p53 activée pourrait s'accumuler dans la matrice mitochondriale et déclencher la mort cellulaire nécrotique en ouvrant le pore MPT [104].

La doxorubicine, un agent anticancéreux, est largement utilisée dans le traitement de la leucémie, du cancer du sein et des tumeurs solides [105]. Semblable à d'autres médicaments néphrotoxiques, il y avait une association entre l'exposition à la doxorubicine et la baisse des paramètres antioxydants, tels que la glutathion peroxydase (GPx), la SOD et la CAT, ainsi que l'activité SIRT1 [106, 107]. La recherche a montré que la doxorubicine augmentait les réactifs de l'acide thiobarbiturique (TBARS) et le MDA, un indicateur des dommages oxydatifs [108]. L'activation de NF-κB joue un rôle critique dans la pathogenèse de l'inflammation rénale induite par la doxorubicine [109]. Selon cela, NF-κB était responsable de réactions inflammatoires en médiant les expressions de TNF-, IL-1 et IL-6 chez les rats traités à la doxorubicine [110]. La formation de radicaux superoxydes par exposition à la doxorubicine a conduit à l'apoptose [111, 112]. En outre, les animaux traités à la doxorubicine ont présenté une mort cellulaire et une apoptose caractérisées par une régulation à la hausse de Bax, une régulation à la baisse de Bcl2, une augmentation de la perméabilité mitochondriale et une activation de la caspase -3 dans les reins [106].

La néphropathie diabétique, une complication du diabète microvasculaire, pourrait entraîner une maladie rénale [113]. Les modifications redox sont causées par une hyperglycémie persistante et l'accumulation de produits terminaux de glycation avancée (AGE) [114]. La réponse inflammatoire chronique qui en résulte entraîne des modifications redox aberrantes, une albuminurie, une protéinurie, une glomérulosclérose et une fibrose tubulo-interstitielle [115]. Les complications associées au diabète sont causées par la production de ROS, peuvent endommager l'ADN mitochondrial et induire un dysfonctionnement cellulaire [116,117]. Ces changements dans les cellules rénales, y compris les cellules endothéliales glomérulaires, les cellules mésangiales et les cellules épithéliales rénales, perturbent la synthèse d'ATP, provoquent des déséquilibres de calcium intracellulaire et contribuent à l'apoptose et à la nécrose [118]. Les tissus rénaux de rats diabétiques ont montré des niveaux plus élevés de ROS, MDA, TNF-, IL-6 et NF-κB p65 [119]. L'apoptose a également été observée avec des niveaux plus élevés de protéine Bax et de caspase clivée -3, des niveaux accrus de cytochrome c cytoplasmique et une régulation à la baisse de Bcl2. De plus, les reins de rats diabétiques ont révélé une diminution significative des niveaux d'ARNm et des niveaux nucléaires de Nrf2, avec une réduction des niveaux d'ARNm de SOD et des niveaux de protéines SOD et GSH. Cette perturbation de la viabilité cellulaire et de l'homéostasie oxydative a peut-être été soutenue par une poussée de ROS induite par l'hyperglycémie et un pool de Nrf2 appauvri [120]. Dans la néphropathie diabétique, le stress oxydatif pourrait augmenter la dégradation du GSH ou diminuer la synthèse innée du GSH. De plus, les ROS diminuent également les activités enzymatiques de la SOD et de la CAT [121]. De plus, les radicaux libres induits au cours de la néphropathie diabétique ont abaissé l'activité de l'AMPK et du SIRT1, les régulateurs critiques de l'activité de PGC1 et du métabolisme énergétique des mitochondries [122]. La lésion des cellules podocytes qui recouvrent les surfaces externes des capillaires glomérulaires, liée à Nrf1 et au dysfonctionnement mitochondrial, a contribué à la maladie rénale diabétique [123]. Des études ont également montré que les lésions mitochondriales contribuaient aux lésions rénales chroniques et aiguës en raison d'une réduction de l'ADN mitochondrial, du potentiel de la membrane mitochondriale et de la production d'ATP, ainsi que d'une augmentation de l'inflammation et de l'apoptose [65].

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Fatemeh Ashkar, Khushwant S. Bhullar et Jianping Wu

Département des sciences agro-alimentaires et nutritionnelles, Université de l'Alberta, Edmonton, AB T6G 2R3, Canada ; fashkar@ualberta.ca (FA) ; bhullar@ualberta.ca (KSB)